How is the amino acid has come to ?

กรดอะมิโนได้มาอย่างไร โปรตีนเริ่มถูกย่อยที่กระเพาะอาหาร โดยมีโปรเอนไซม์ที่ชื่อว่า เปปซิโนเจน (pepsinogen) จาก ชีฟเซลล์ (chip cell) และมีการหลั่งกรดเกลือมาจากพาริเอตัลเซลล์ (parietal cell) กรดเกลือจะเปลี่ยนเปปซิโนเจน ซึ่งยังไม่สามารถทำงานได้ ให้เปลี่ยนเป็นเอนไซม์เปปซิน (pepsin enzyme) ที่อยู่ในรูปที่สามารถย่อยโปรตีนได้ นอกจากกรดเกลือจะเปลี่ยนเปปซิโนเจนเป็นเปปซินแล้ว เปปซินที่ออกมายังทำหน้าที่กระตุ้นให้เปปซินโนเจนเปลี่ยนเป็นเปปซินได้ด้วย เอนไซม์เปปซินจะสลายพันธะเฉพาะที่อยู่ระหว่างกรดอะมิโนไทโรซีน (tyrosine), ฟีนีลอะลานีน (phenylalanin) และ ทรีปโตเฟน (tryptophan) จนได้เส้นโครงสร้างของโปรตีนสายสั้น ๆ หรือเรียกว่า โพลีเปปไทด์ (polypeptide) จากนั้นจะเข้าสู่ลำไส้เล็ก ที่มีเอ็นไซม์ทรีปซิน (trypsin) จากตับอ่อนมาทำการย่อย กลายเป็นไดเปปไทด์ (dipeptide) เป็นส่วนมาก หรือ เป็นโพลีเปปไทด์ขนาดเล็ก ๆ และยังมีเอ็นไซม์ไคโมทรีพปซิน (chymotrypsin) และแอ็นไซม์คาร์บอกซี โพลีเปปทิเดส (carboxy polypeptidase) ซึ่งมีฤทธิ์คล้ายกับทริปซิน คือ ไคโมทริปซิน ทำการย่อยพันธะเปปไทด์ (peptide linkage) ชนิดอื่น และคาร์บอกซีโพลีเปปไทด์ จะทำการย่อยโพลีเปปไทด์ตรงพันธที่มีหมู่ คาร์บอกซิล (COOH- group) ให้เป็นกรดอะมิโน เซลล์ของลำไส้เล็กมีเอนไซม์ที่ย่อยโพลีเปปไทด์ และไดเปปไทด์ให้ได้เป็นกรดอะมิโน เมื่อพวกเปปไทด์ ผ่านเซลล์เหล่านี้ก็จะถูกย่อยให้กลายเป็นกรดอะมิโน และถูกดูดซึมเข้ากระแสเลือด และส่งต่อไปยังตับ แลละอวัยวะต่าง ๆ ของร่างกายสัตว์ต่อไป สำหรับลูกสัตว์ที่เพิ่งเกิดขึ้นมาใหม่ๆ เมื่อมีการดูดน้ำนมจากแม่ กระเพาะอาหารจะหลั่งมีกรดไฮโดรคลอริก (HCl) ไปกระตุ้นให้เซลล์หลั่งเอ็นไซม์ออกมาในรูปโปรเรนนิน (prorennin) แล้วจึงเปลี่ยนไปเป็นเรนนิน (rennin) เรนนินจึงจะทำหน้าที่ย่อยเคซีน (casein) ซึ่งเป็นโปรตีนในน้ำนม แล้วมารวมกับแคลเซียม กลายเป็นพาราเคซีน (paracasein) ซึ่งลักษณะเป็นลิ่ม ๆ ไม่ละลายน้ำ จากนั้นจะถูกเปปซินย่อยต่อไป